PROTEÍNAS

Las proteínas son compuestos orgánicos formados por AMINOÁCIDOS:

Tienen un grupo -COOH, -NH2 y -R en el carbono α.

Los esenciales son: leucina, isoleucina, valina, metionina, lisina, fenilalanina, triptófano, treonina, histidina, arginina.

20 son proteicos y 150 no proteicos.

dipéptidos (2 aa), tripéptidos (3 aa), oligopéptidos (menos de 10 aa) y polipéptidos (más de 10 aa).

PROPIEDADES DE LOS aa:

-en disolución acuosa forman iones dipolares o híbridos(punto isoeléctrico)

- el ión híbrido disuelto puee actuar como ácido o base, es decir tienen carácter anfótero (regulan el PH)

-el punto de fusión es mayor de 200º C por lo que puede ser D o L

-dependiendo si el plano de la luz polarizada se desvía a la derecha o a la izquiera, va a ser dextrógiro o levógiro.

ENLACE PEPTÍDICO:

-es covalente.

-es más cortto que C-N

-se establece entre los dos carboxilos del N-terminal y el C-terminal

ESTRUCTURA (es tridimensional en el espacio):

PRIMARIA

está en todas las proteínas y es una secuencia lineal de aa

SECUNDARIA

es estable y viene de la primaria. Dependiendo de la tensión, la temperatura y el número de puentes de H, encontramos:

1. α-hélice

la cadena primaria se enrolla sobre sí misma gracias a los giros del Cα

Ej. α-queratina.

2. hélice de colágeno

es rígida se compone por la prolina y la hidroxiprolina

la vuelta de la hélice es cada 3 aa

Ej. colágeno

3. conformación β o lamina plegada

es la estructura primaria en zigzag, tiene enlaces de H intracatenarios

Ej. fibroína, β-queratina

TERCIARIA

la estructura secundaria se pliega formando una conformación globular, le otorganlas funciones a las proteínas. Encontramos dos tipos de proteínas:

1. globulares

son esféricas, solubles y sus funciones son: enzimática, de transporte, hormonal y de defensa.

2. fibrosas o filamentosas

son insolubles y tienen función estructural.

Ej. α-queratina, fibroína y colágeno.

CUATERNARIA

son 2 o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria unidas por enlaces no covalentes dando lugar a un protómero y según su número son dímeros, trímeros, tetrámeros, pentámeros...

CLASIFICACIÓN

HOLOPROTEÍNAS (están formadas solo por aa)

1. fibrosas o fillamentosas: insolubles

- colágeno: están en el tejido conectivo

- miosina: tienen fibrasa y se encargan de la contracción muscular

- queratina: se encuentran solamente en mamíferos y dan lugae a franelas

- elastina: presentan una etsructura irregular

2. globulares: son más complejas y solubles.

- actina: se encarga también de la contracción muscular

- albúminas se encargan del transporte y la reserva de aa

- ovoalbúminas: las de la clara de huevo

- lactoalbúminas: las de la leche

- seroalbúminas: las del suero sanguíneo

- globulinas: son solublen en disoluciones salinas

- lactoglobulinas: las de la leche

- ovoglobulinas: las del huevo

- seroglobulinas: las de la sangre

- α-globulinas: como la α hemoglobina

- inmunoglobulinas: las de los anticuerpos.

- histonas: tienen carácter básico y van al ADN y presentan cadena corta en los espermatozoides.

HETEROPROTEÍNAS: tienen un grupo prostético

1. cromoproteínas: su g. prostético es un pigmento, transporta el O2 por la sangre

- porfirínicas: su grupo prostético es la porfirina Ej. hemoglobina y mioglobina

- no porfirínicas: no presentan porfirina

- nucleoproteínas: su g. prostético es un ácido nucleico

- glucoproteinas: su g. prostético es un glúcido

- fosfoproteínas: su g. prostético es un ácido fosfórico

- lipoproteínas: su g. prostético es un lípido, están en las membranas y en el plasma

- LDL: tienen una densidad baja y transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígadp hasta los tejidos, forman membranas.

- HDL: tienen una alta densidad y hacen lo contrario que las LDL.

PROPIEDADES

1. solubilidad: la capa de agua no permite la precipitación ni la unión, es decir son insolubles.

2. desnaturalización: la rotura de los enlaces elimina la estabilidad. se pierde la actividad biológica. Puede ser debido a:

- PH: no existe la interacción estrucural en la estructura terciaria

- temperatura: elevada polaridad con el agua.

- polaridad del disolvente: es baja

- urea: da una elevada fuerza iónica en los puentes de H

todo esto da lugar a la precipitacion

también se puede dar la renaturalización, volviendo a tener actividad biológica.

3. especifidad

- de función: por la posición de los aa de la estructura cuaternaria, se da una pérdida de función

- de especie: aqui encontramos las proteínas homólogas, es decir, las que son similares entre sí.

4. capacidad amortiguadora: pueden ser o ácidos o bases y desprenden o cogen un protón (anfótero).

FUNCIONES

1. de reserva: el almacenamiento de aa en los nutrientes del embrión Ej. ovoalbúmina, caseína y zeína

2. de tranporte: se unen a sustancias y transportan elementos por el agua.

- lipoproteínas: lípidos por el plasma

- litocromo: ayudan en la respiración celular y en la fotosíntesis

- hemoglobina: en la sangre, O2 desde el aparato respiratorio hasta la célula.

- mioglobina: almacena y transporta el O2 en los músculos.

- hemocianina: el O2 en los vertebrados.

- seroalbúmina: ácidos grasos en el tejio adiposo y en los órganos.

3. contráctil

- la actina y la miosina: se encargan de la contracción muscular

- la flagelina: está en los flagelos bacterianos.

4. protectora

- la trombina y el fibrinógeno: se encargan de la coagulación.

- la inmunoglobina: diferencian los antígenos y defienden contra los patógenos.

5. la transducción de señales: crean una respuesta ante una señal

- la rodopsina: en la retina, convierte la luz en impulsos nerviosos.

6. hormonal: regulan el metabolismo y la reproducción

- la insulina, el glucagón y la somatotropina(crecimiento)

7. homeostática: equilibran el medio interno y el PH gracias a la capacidad amortiguadora

- hormonas sanguíneas, trombina y fibrinógeno

8. el reconocimiento de señales: se da en las membranas

9. estructural: aporta soporte mecánico

- histonas, tubulina, colágeno, elastina, queratina y esclerotina.

EJERCICIOS

1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas. 

estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

- En la estructura primaria encontramos enlaces peptídicos entre los aminoácidos y enlaces covalentes entre los elementos que forman los aminoácidos. - En la estructura secundaria se establecen enlaces de hidrógeno intra o intercatenarios, dependiendo del tipo de estructura secundaria, si hablamos de alfa hélice diremos que tiene enlaces intercatenarios, si hablamos de beta decimos que tiene enlaces intercatenarios y por último, la hélice de colágeno que establece enlaces covalentes y de hidrógeno. - En la estructura terciaria se observan gran variedad de enlaces como los enlaces disulfuro, los enlaces de hidrógeno, los enlaces Van der Waals o también interacciones iónicas. - En la estructura cuaternaria podemos encontrar enlaces débiles no covalentes o enlaces disulfuro.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas. 

Es una estructura secundaria del tipo α-Hélice, que se enrolla en espiral sobre sí misma y posee enlaces de hidrógeno intracatenarios y produce un giro dextrógiro. Las α-queratinas además tiene función estructural.

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas. 

- La desnaturalización: Se produce cuando los enlaces que mantienen la proteína en su estado natural se rompen. Cuando esto sucede los enlaces peptídicos de la estructura primaria se mantienen. En cambio, se pierden las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias, y por consecuencia sus propiedades. La proteína desnaturalizada precipita, por los grupos hidrofóbicos que estaban en el interior. Las causas de la desnaturalización suceden por varios posible factores: el PH, elevadas temperaturas, la urea o al añadir sustancias menos polares que el agua. Cuando la proteína se desnaturaliza adopta una estructura filamentosa y precipita. En ocasiones puede ser reversible, produciéndose una renaturalización.

- La capacidad amortiguadora: Las proteínas al estar compuestas por aminoácidos tienen un comportamiento anfótero, es decir, pueden comportarse a la vez como un ácido y como una base. Debido a esto las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de ph del medio (disoluciones tampón o amortiguadoras).

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

- De reserva: Almacena aminoácidos para utilizarlos como nutrientes o para colaborar en la formación del embrión. Algunos ejemplos son la ovoalbúmina o la caseína.

- De defensa. Esta función la realizan las inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos, son producidos cuando en el interior del organismo entran antígenos.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

La desnaturalización es el proceso por el cual las proteínas pierden la configuración espacial que les caracteriza y como consecuencia de ello pierden sus propiedades y dejan de realizar su función. Esto ocurre cuando la proteína se encuentra en condiciones ambientales desfavorables, lo que produce la rotura de los enlaces como pueden ser los puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, puentes disulfuro, fuerzas de Van der Waals o interacciones apolares que mantienen las estructuras primaria, secundaria y cuaternaria, mientras tanto, los enlaces peptídicos no se ven afectados por lo que la estructura primaria no se destruye.

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Un aminoácido tiene carácter anfótero, porque puede actuar como ácido o base para regular el PH. Cuando el medio es ácido (PH 1) actúa como base y capta protones. Cuando se encuentra en el Punto Isoeléctrico es debido a que el Ph es neutro (PH 7) y el aminoácido no hace nada. Cuando el medio es básico (PH 11) , el aminoácido actúa como ácido, cede protones. Gracias al grupo carboxilo y al grupo amino. Es por eso que las proteínas poseen función amortiguadora y homeostática.

PREGUNTAS PAU

1. En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero.

a) ¿Qué molécula son estos monómeros? ¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?

Estos dos monómeros son dos moléculas de aminoácidos. Estas moléculas forman parte de un macromolécula llamada proteína.

b) ¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros?

¿Cuáles son las características de este enlace?

El enlace que se forma entre estos monómeros es enlace peptídico. El enlace peptídico tiene carácter como de doble enlace, lo que hace que no pueda girar libremente, por lo que los cuatro átomos que forman parte del enlace peptídico y los dos átomos de Carbono a los que se unen, se encuentren en el ambos en el mismo plano.

c) Cita dos ejemplos de macromolécula e indica su función.

- La insulina: Secretada por el páncreas para nivelar las elevadas concentraciones de glucosa en sangre. Retira esa glucosa de l sangre y la transporta a las células donde se produce la glucólisis.

- La hemoglobina: actúa como el transporte de oxígeno en la sangre

2.Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en proteínas.

El mantenimiento de la estructura secundaria se debe principalmente a los enlaces de hidrógeno que se establecen entre los grupos -NH- y -CO- del enlace peptídico. El mantenimiento de la estructura terciaria se produce debido a las interacciones entre las cadenas de los laterales de los aminoácidos. Estas interacciones que encontramos pueden ser: puentes disulfuro, interacciones electrostáticas entre grupos con cargas opuestas, puentes de H entre grupos polares no iónicos, fuerzas de Van der Waals, y por último, interacciones apolares.

3.¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros?¿A qué se debe esta característica? Esto quiere decir que pueden actuar como ácido o base para regular las concentraciones de PH. Cuando el medio es ácido (PH 1), el aminoácido actúa como base, captando protones. Cuando está en el punto isoeléctrico, significa que el PH es neutro (PH 7), y el aminoácido no ejecuta ninguna acción. En el caso de PH 11 es decir, medio básico, el aminoácido actúa como ácido, cediendo protones. Gracias a la presencia de un grupo carboxilo y otro amino.

4.En relación a la estructura de proteínas:

a) Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria.¿Existe un nivel superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.

Es la estructura que se origina por el plegamiento de la cadena polipeptídica en el espacio y en la que se producen interacciones entre determinadas zonas de la cadena. Estas interacciones pueden ser: interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y por último, puentes disulfuro. 

Sí que existe un nivel estructural superior como lo es la estructura cuaternaria. Ocurre únicamente cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas o subunidades con enlaces débiles no covalentes.

b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80ºC. En esas condiciones no se detectó actividad enzimática. Explica qué proceso justifica esta observación. El proceso que justifica esta observación es la desnaturalización de la proteína por el aumento de la temperatura, es decir que la proteína ha perdido su estructura tridimensional o su conformación nativa y, por lo tanto, pierde su función.